| ID | 111010 |
| Title Alternative | Lipocalin function of E.coli zinT (yodA) protein.
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| Author |
Aoki, Taku
The University of Tokushima
Takechi, Kayo
The University of Tokushima
Maemura-Ushirogochi, Tomomi
The University of Tokushima
Hanno, Yuiko
The University of Tokushima
Sakai, Hayata
The University of Tokushima
Itoh, Hiroto
The University of Tokushima
Shibagaki-Hirose, Haruka
The University of Tokushima
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| Keywords | Lipocalin
zinT
Stress response
Fluorescence spectra
Binding properties
Small hydrophobic molecule
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| Content Type |
Departmental Bulletin Paper
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| Description | 重金属やアミトロール(AT)で発現誘導され、大腸菌ストレス応答タンパク質の一種であるzinT (yodA)は、一次構造比較やX線結晶構造解析による三次元立体構造などから、C末端領域に金属結合部位を持つこと、ABC transporter やlipocalinファミリーと一部相同なアミノ酸配列を持つことが明らかとなっているが、zinTの金属以外の低分子結合能については報告がない。そこで本研究では、大腸菌zinTタンパク質の種々の物質との結合能を、野生型zinTおよびN末端22残基欠損体(ΔN22)を用いて検討した。
まず、zinTの分子内TyrまたはTrp蛍光を指標として、種々の物質を添加に伴う蛍光強度の減少を測定した。低分子化合物としては、(1)ATおよびdNTP(2) 脂肪酸および脂質5種、(3) 複素式化合物3種、(4)芳香族化合物3種を検討し、zinTに対しそれぞれ添加し、30℃、10分間保温後、蛍光スペクトルを測定した。その結果、化合物添加によりzinTの最大蛍光強度は濃度依存的に減少し、特にdNTP, Qurcetinおよび8-ANSで顕著に見られた。また、野生型とΔN22において、蛍光減少の濃度依存性に顕著な差異は見られなかった。以上より、zinTは疎水性低分子化合物結合能(lipocalin活性)を有し、N末端領域のlipocalin活性に対する寄与は少ないことが明らかとなった。 |
| Journal Title |
Natural Science Research
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| ISSN | 09146385
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| NCID | AN10065859
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| Volume | 29
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| Issue | 4
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| Start Page | 35
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| End Page | 47
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| Sort Key | 35
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| Published Date | 2015-10
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| Remark | PDF左上巻号表記誤記あり(誤)第35巻4号→(正)第29巻4号
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| EDB ID | |
| FullText File | |
| language |
jpn
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| TextVersion |
Publisher
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| departments |
Science and Technology
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