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ID 111010
Title Alternative
Lipocalin function of E.coli zinT (yodA) protein.
Author
Aoki, Taku The University of Tokushima
Takechi, Kayo The University of Tokushima
Maemura-Ushirogochi, Tomomi The University of Tokushima
Hanno, Yuiko The University of Tokushima
Sakai, Hayata The University of Tokushima
Itoh, Hiroto The University of Tokushima
Shibagaki-Hirose, Haruka The University of Tokushima
Satoh, Takanori The University of Tokushima KAKEN Search Researchers
Keywords
Lipocalin
zinT
Stress response
Fluorescence spectra
Binding properties
Small hydrophobic molecule
Content Type
Departmental Bulletin Paper
Description
重金属やアミトロール(AT)で発現誘導され、大腸菌ストレス応答タンパク質の一種であるzinT (yodA)は、一次構造比較やX線結晶構造解析による三次元立体構造などから、C末端領域に金属結合部位を持つこと、ABC transporter やlipocalinファミリーと一部相同なアミノ酸配列を持つことが明らかとなっているが、zinTの金属以外の低分子結合能については報告がない。そこで本研究では、大腸菌zinTタンパク質の種々の物質との結合能を、野生型zinTおよびN末端22残基欠損体(ΔN22)を用いて検討した。
まず、zinTの分子内TyrまたはTrp蛍光を指標として、種々の物質を添加に伴う蛍光強度の減少を測定した。低分子化合物としては、(1)ATおよびdNTP(2) 脂肪酸および脂質5種、(3) 複素式化合物3種、(4)芳香族化合物3種を検討し、zinTに対しそれぞれ添加し、30℃、10分間保温後、蛍光スペクトルを測定した。その結果、化合物添加によりzinTの最大蛍光強度は濃度依存的に減少し、特にdNTP, Qurcetinおよび8-ANSで顕著に見られた。また、野生型とΔN22において、蛍光減少の濃度依存性に顕著な差異は見られなかった。以上より、zinTは疎水性低分子化合物結合能(lipocalin活性)を有し、N末端領域のlipocalin活性に対する寄与は少ないことが明らかとなった。
Journal Title
Natural Science Research
ISSN
09146385
NCID
AN10065859
Volume
29
Issue
4
Start Page
35
End Page
47
Sort Key
35
Published Date
2015-10
Remark
PDF左上巻号表記誤記あり(誤)第35巻4号→(正)第29巻4号
EDB ID
FullText File
language
jpn
TextVersion
Publisher
departments
Science and Technology